Die ForscherInnen haben eines der so genannten Chaperon-Proteine untersucht. Der Name leitet sich vom englischen Begriff für „Anstandsdame“ ab, weil die Chaperone „unreife“ Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren. Ein bestimmtes Chaperon, DnaJA1, verhält sich aber gar nicht hilfreich. „Durch den Einfluss von DnaJA1 verklumpt ein Peptid namens Beta Amyloid noch stärker. Außerdem wandern die so entstandenen Eiweißablagerungen dank dieses Chaperons zu den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle. Der dort ausgelöste Stress lässt Zellen absterben“, erklärt Julia Ring, Co-Erstautorin der Studie.
Das untersuchte Chaperon hat also zwei Gesichter. „Das ist ein wichtiger Hinweis für zukünftige Therapieforschung. Denn viele andere Chaperone schützen Neuronen tatsächlich und sind deshalb als mögliche Ansatzpunkte in der Alzheimer-Therapie im Gespräch“, ergänzt Jelena Tadic, ebenfalls Erstautorin der Studie. Ein letztgültiges Urteil über die Doppelrolle des betreffenden Chaperons wird erst möglich sein, wenn genügend Daten aus Humanstudien die mit Modellsystemen gewonnenen Erkenntnisse belegen.
Publikation: Ring Julia, Tadic Jelena, et al. […] Tobias Eisenberg, Frank Madeo (2022), The HSP40 chaperone Ydj1 drives amyloid beta 42 toxicity. EMBO Mol Med. DOI: 10.15252/emmm.202113952.
